Structure et fonctions
L'hémoglobine est une métalloprotéine contenue dans les globules rouges, responsable du transport de l'oxygène dans la circulation sanguine.En effet, l'oxygène n'est que modérément soluble dans l'eau ; par conséquent, les quantités dissoutes dans le sang (moins de 2% du total) ne sont pas suffisantes pour satisfaire les demandes métaboliques des tissus. La nécessité d'un transporteur spécifique est donc évidente.
Dans la circulation sanguine, l'oxygène ne peut pas se lier directement et de manière réversible aux protéines, comme c'est le cas pour des métaux tels que le cuivre et le fer. Sans surprise, au centre de chaque sous-unité protéique de l'hémoglobine, enveloppée dans une enveloppe protéique, se trouve ce qu'on appelle la prothèse. groupe EME, avec un cœur métallique représenté par un atome de fer à l'état d'oxydation Fe2 + (état réduit), qui lie l'oxygène de manière réversible.
Analyse de sang
- Valeurs normales d'hémoglobine dans le sang : 13-17 g/100 ml
Chez les femmes, les valeurs sont en moyenne 5 à 10 % inférieures à celles des hommes.
Causes possibles de l'hémoglobine élevée
- Polyglobulie
- Séjour prolongé sur les hauteurs
- Maladies pulmonaires chroniques
- Cardiopathie
- Dopage sanguin (utilisation d'érythropoïétine et de ses dérivés ou substances mimant leur action)
Causes possibles d'un faible taux d'hémoglobine
- Anémies
- Carence en fer (carence en fer)
- Saignements abondants
- Carcinomes
- Grossesse
- Thalassémies
- Brûlures
La teneur en oxygène dans le sang est donc donnée par la sommation de la petite quantité dissoute dans le plasma avec la fraction liée à l'hémoglobine fer.
Plus de 98% de l'oxygène présent dans le sang est lié à l'hémoglobine, qui à son tour circule dans la circulation sanguine allouée au sein des globules rouges.Sans hémoglobine, donc, les érythrocytes ne pourraient pas remplir leur tâche de transporteurs d'oxygène dans le sang.
Compte tenu du rôle central de ce métal, la synthèse de l'hémoglobine nécessite un apport adéquat en fer dans l'alimentation. Environ 70 % du fer présent dans l'organisme est en fait contenu dans les groupes hèmes de l'hémoglobine.
L'hémoglobine est composée de 4 sous-unités structurellement très similaires à la myoglobine *.
* Alors que l'hémoglobine transporte l'oxygène des poumons vers les tissus, la myoglobine transporte l'oxygène libéré par l'hémoglobine dans les différents organites cellulaires qui l'utilisent (par exemple les mitochondries).
L'hémoglobine est une métalloprotéine volumineuse et complexe, caractérisée par quatre chaînes protéiques globulaires enroulées respectivement autour d'un groupe hème qui contient Fe2+.
Pour chaque molécule d'hémoglobine, nous trouvons donc quatre groupes hème enveloppés dans la chaîne protéique globulaire relative. Comme il y a quatre atomes de fer dans chaque molécule d'hémoglobine, chaque molécule d'hémoglobine peut se lier à elle-même quatre atomes d'oxygène, selon la réaction réversible :
Hb + 4O2 → Hb (O2) 4
Comme tout le monde le sait, la tâche de l'hémoglobine est de prélever de l'oxygène dans les poumons, de le libérer dans les cellules qui en ont besoin, d'en extraire le dioxyde de carbone et de le libérer dans les poumons où le chilo recommence.
Lors du passage du sang dans les capillaires des alvéoles pulmonaires, l'hémoglobine se lie à l'oxygène, qui le libère ensuite dans les tissus de la circulation périphérique. Cet échange se produit car les liaisons de l'oxygène avec le fer du groupe EME sont labiles et sensibles à de nombreux facteurs dont le plus important est la tension ou pression partielle d'oxygène.
Liaison de l'oxygène à l'hémoglobine et effet Bohr
Dans les poumons, la tension plasmatique en oxygène augmente en raison de la diffusion de gaz des alvéoles vers le sang (↑ PO2) ; cette augmentation amène l'hémoglobine à se lier avidement à l'oxygène; l'inverse se produit dans les tissus périphériques, où la concentration d'oxygène dissous dans le sang diminue (↓ PO2) et la pression partielle de dioxyde de carbone augmente (↑ CO2) ; cela incite l'hémoglobine à libérer de l'oxygène et à se charger en CO2 en simplifiant au maximum le concept, plus il y a de dioxyde de carbone dans le sang, moins l'oxygène reste lié à l'hémoglobine.
Bien que la quantité d'oxygène physiquement dissoute dans le sang soit très faible, elle joue donc un rôle fondamental. En fait, cette quantité influence fortement la force de liaison entre l'oxygène et l'hémoglobine (en plus de représenter une "valeur de référence importante dans la régulation de la ventilation pulmonaire).
En résumant le tout avec un graphique, la quantité d'oxygène liée à l'hémoglobine croît par rapport à la pO2 suivant une courbe sigmoïde :
Le fait que la région du plateau soit si grande place une marge de sécurité importante à la saturation maximale de l'hémoglobine lors du passage dans les poumons.Bien que la pO2 au niveau alvéolaire soit normalement égale à 100 mm Hg, en observant la figure on note en fait comment même une pression partielle d'oxygène égale à 70 mmHg (apparition typique de certaines maladies ou de séjour en altitude), les pourcentages d'hémoglobine saturée restent proches de 100 %.
Dans la région de pente maximale, lorsque la tension partielle d'oxygène tombe en dessous de 40 mmHg, la capacité de l'hémoglobine à lier l'oxygène chute soudainement.
Au repos, la PO2 dans les fluides intracellulaires est d'environ 40 mmHg ; à cet endroit, en raison des lois des gaz, l'oxygène dissous dans le plasma diffuse vers les tissus les plus pauvres en O2, en traversant la membrane capillaire.Par conséquent, la tension plasmatique de l'O2 baisse encore et cela favorise la libération d'oxygène de l'hémoglobine. . Au cours d'un effort physique intense, en revanche, la tension d'oxygène dans les tissus chute à 15 mmHg ou moins, ce qui entraîne un épuisement considérable du sang en oxygène.
Pour ce qui a été dit, au repos une quantité importante d'hémoglobine oxygénée sort des tissus, restant disponible en cas de besoin (par exemple pour faire face à une augmentation brutale du métabolisme de certaines cellules).
La ligne continue montrée dans l'image ci-dessus est appelée la courbe de dissociation de l'hémoglobine ; elle est typiquement déterminée in vitro à pH 7,4 et à une température de 37°C.
L'effet Bohr a des conséquences à la fois sur l'apport d'O2 au niveau pulmonaire et sur sa libération au niveau tissulaire.
Là où il y a plus de dioxyde de carbone dissous sous forme de bicarbonate, l'hémoglobine libère plus facilement de l'oxygène et se charge de dioxyde de carbone (sous forme de bicarbonate).
Le même effet est obtenu en acidifiant le sang : plus le pH sanguin diminue et moins l'oxygène reste lié à l'hémoglobine ; sans surprise, dans le sang le dioxyde de carbone se dissout principalement sous forme d'acide carbonique, qui se dissocie.
En l'honneur de son découvreur, l'effet du pH ou du dioxyde de carbone sur la dissociation de l'oxygène est connu sous le nom d'effet Bohr.
Comme prévu, dans un environnement acide, l'hémoglobine libère plus facilement de l'oxygène, tandis que dans un environnement basique la liaison avec l'oxygène est plus forte.
D'autres facteurs susceptibles de modifier l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène comprennent la température. En particulier, l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène diminue avec l'augmentation de la température corporelle. Ceci est particulièrement avantageux pendant les mois d'hiver et de printemps, car la température du sang pulmonaire (en contact avec l'air du milieu extérieur) est inférieure à celle atteinte dans les tissus, où la libération d'oxygène est donc facilitée.
2.3 Le diphosphoglycérate est un intermédiaire de la glycolyse qui affecte l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène. Si ses concentrations au sein des globules rouges augmentent, l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène diminue, facilitant ainsi la libération d'oxygène vers les tissus. Sans surprise, les concentrations érythrocytaires d'augmentation du 2,3 diphosphoglycérate, par exemple, dans l'anémie, l'insuffisance cardio-pulmonaire et pendant le séjour en haute altitude.
En général, l'effet du 2,3 bisphosphoglycérate est relativement lent, en particulier par rapport à la réponse rapide aux changements de pH, de température et de pression partielle du dioxyde de carbone.
L'effet Bohr est très important lors d'un travail musculaire intense ; dans de telles conditions, en effet, dans les tissus les plus exposés au stress, il y a une augmentation locale de la température et de la pression du dioxyde de carbone, donc de l'acidité du sang. Comme expliqué ci-dessus, tout cela favorise la libération d'oxygène vers les tissus, déplaçant la courbe de dissociation de l'hémoglobine vers la droite.
