Glycine

Généralités et caractéristiques

Là glycine (abrégé Gly ou G., formule brute NH2CH2COOH) est le plus petit des 20 acides aminés ordinaires (celui de plus faible poids moléculaire parmi les acides aminés les plus présents dans les protéines).

En fait, le

La structure chimique de la glycine est presque "réduite" à l'os, puisque sa chaîne latérale (radical qui différencie tous les acides aminés) est constituée d'un seul hydrogène (H). Cette caractéristique lui confère plusieurs propriétés ; tout d'abord, la capacité de l'environnement à à pH acide et basique.C'est aussi le seul acide aminé protéino-gène achiral, c'est-à-dire qu'il peut se superposer à sa propre image miroir.
La glycine cristallisée est solide, incolore et au goût sucré.

Glycine dans les aliments

La glycine est un élément protéique presque omniprésent, bien qu'en pourcentages pas très élevés ; faisant partie du collagène, présent dans les tissus conjonctifs et les épithéliums, la plupart des aliments à base de viande devraient en contenir une bonne quantité. Par ailleurs, la teneur en glycine apparaît également importante dans divers produits d'origine végétale.
D'après les tableaux nutritionnels consultés, les 5 aliments les plus riches en glycine sont : le corégone (4,4g/100g), les protéines de soja, les algues spirulines, le cabillaud et la poudre de blanc d'œuf.

Soja (Glycine max) est l'un des aliments les plus riches en Glycine

Puisqu'il ne s'agit pas d'aliments ordinaires, on cite également les aliments les plus riches en glycine parmi les plus consommés : poitrine de porc, mortadelle, poitrine de bœuf, seiche cuite, poulet cuit, rumsteck de veau, poulpe cuit et graines de courge (ce dernier 1, 8g/100g) .

Additif alimentaire à la glycine

La glycine est également un additif alimentaire pour les aliments destinés à l'alimentation humaine et animale.
En particulier, la glycine et son sel de sodium sont utilisés comme exhausteurs de goût (E640) et édulcorants, ou comme activateurs d'absorption pharmacologique.
De nombreux compléments alimentaires et boissons protéinées contiennent de la glycine ajoutée.

Glycine et vieillissement

Un traitement topique à la glycine peut aider à inverser les défauts associés au vieillissement des fibroblastes humains (cellules responsables de la production de collagène).
Il a été récemment découvert que les deux gènes CGAT et SHMT2 régulent l'activité mitochondriale et influencent sa détérioration.
Dans une étude in vitro réalisée pendant 10 jours, l'ajout de glycine à des fibroblastes (obtenue à partir de cellules appartenant à un être humain de 97 ans) a entraîné la restauration de la fonction mitochondriale et des fibroblastes eux-mêmes.
En pratique, en modifiant la régulation de ces gènes par l'administration de glycine, les chercheurs ont pu restaurer la fonction mitochondriale des fibroblastes, au profit de la synthèse de collagène.

Applications médicales de la glycine

Un article de 2014 a noté que la glycine peut améliorer la qualité du sommeil.
Il a été fait référence à une étude dans laquelle, in vivo et chez l'homme, l'administration de 3g de glycine avant le coucher induit une amélioration du repos.
La glycine a également été testée avec succès dans le complément de traitement adjuvant de la schizophrénie.

Glycine : Cosmétiques et autres utilisations

La glycine est utilisée comme élément tampon dans certains produits tels que : les antiacides, les analgésiques, les antitranspirants (déodorants pour les aisselles), les cosmétiques et les articles de toilette. Pour plus d'informations, consultez l'article : La glycine dans les cosmétiques.
L'utilisation de la glycine s'étend également à d'autres domaines, comme celui des mousses, des engrais et des complexants métalliques.

Glycine, médicaments et utilisation technique

La glycine est vendue en deux types et pour deux usages : « pharmacologique » et « technique ».
La majeure partie de la glycine est produite en tant que matière pharmacologique et, pour avoir une idée du marché global, il suffit de penser que ses ventes représentent environ 80 à 85 % du commerce total (valeur rapportée au marché américain).
La glycine pharmaceutique est produite pour de nombreuses applications ; celui qui requiert le plus haut niveau de pureté est destiné aux injections intraveineuses.
A l'inverse, la glycine de qualité technique ne doit répondre à aucune exigence de pureté. Il est principalement vendu pour une utilisation dans des applications industrielles, par exemple comme agent complexant dans la finition des métaux.Le prix de celui à usage technique est toujours inférieur à celui de la glycine pharmaceutique.

Fonctions de la glycine dans le corps

La fonction principale de la glycine est la fonction plastique dans la synthèse des protéines, en particulier dans "l'association hélicoïdale avec"hydroxyproline pour former du collagène. Cet acide aminé est également un élément intrinsèque de nombreux produits naturels.
La glycine représente un intermédiaire biosynthétique de porphyrines. De plus, il constitue la sous-unité centrale de tous les purines.
La glycine est un neurotransmetteur inhibiteur du système nerveux central (SNC), en particulier de la moelle épinière et du tronc cérébral (ainsi que de la rétine).Lorsque les récepteurs ionotropes de la glycine sont activés, un potentiel postsynaptique inhibiteur se produit.
Là strychnine et le bicuculline ce sont des antagonistes des récepteurs de la glycine ; le premier des deux est un alcaloïde toxique ou un poison.
D'autre part, la glycine est également un co-agoniste du glutamate pour les récepteurs NMDA, elle joue donc également un rôle excitateur.
La DL50 (dose létale moyenne) de la glycine est de 7 930 mg/kg chez le rat (par voie orale) et entraîne généralement la mort par hyperexcitabilité.

Métabolisme de la glycine

Synthèse: la glycine n'est pas un acide aminé essentiel et en plus de la retrouver dans l'alimentation, l'organisme est capable de la synthétiser à partir de la sérine (elle-même produite par le 3-phosphoglycérate).

1. Dans la plupart des organismes animaux, cette transformation est médiée par l'enzyme catalase sérine hydroxyméthyltransférase, par le cofacteur phosphate de pyridoxal.
2. Dans le foie des vertébrés, la synthèse de la glycine est catalysée par l'enzyme glycine déshydrogénase (une synthase aussi appelée enzyme de clivage enzymatique) et la conversion est facilement réversible.
3. Seules de petites quantités de glycine sont présentes dans la plupart des protéines, à l'exception du collagène, qui contient jusqu'à 35 % de cet acide aminé.

Dégradation: la glycine peut être dégradée par trois voies.

1. Celui qui prédomine chez l'homme implique l'intervention de l'enzyme glycine décarboxylase.
2. Dans la seconde voie, la glycine est dégradée en deux étapes ; la première est l'exact opposé de la synthèse, avec l'intervention de sérine hydroxyméthyltransférase, tandis que la seconde implique la conversion en pyruvate au moyen de sérine déshydratase.
3. Dans la troisième voie de dégradation de la glycine, elle est convertie en glyoxylate par le D acide aminé oxydase, ensuite oxydé par lactate déshydrogénase hépatique en oxalate.

La demi-vie de la glycine et son élimination de l'organisme varient considérablement selon la concentration ; elle devrait se situer entre 0,5 et 4,0 heures.