Acides aminés

Les acides aminés et les protéines sont les intermédiaires de passage du monde minéral au vivant.
Comme leur nom l'indique, les acides aminés sont des substances organiques bifonctionnelles : constituées de la fonction aminé (-NH2) et de la fonction carboxyle (-COOH) ; ils peuvent être α, , , etc., selon la position occupée par le groupe amino par rapport au groupe carboxy :

Les acides aminés biologiquement importants sont tous des acides -aminés.
Les structures protéiques sont constituées de vingt acides aminés.
Comme on peut le voir à partir des structures génériques présentées ci-dessus, les acides aminés ont tous une partie commune et une partie différente qui les caractérise (représentée génériquement par R).

Sur les vingt acides aminés, dix-neuf sont optiquement actifs (ils dévient le plan de la lumière polarisée).
La plupart des acides aminés n'ont qu'un seul groupe amino et un carboxyle, ils sont donc appelés acides aminés neutres; ceux qui ont un carboxyle supplémentaire sont appelés acides aminés acides tandis que ceux avec un groupe amino supplémentaire sont acides aminés basiques.
Les acides aminés sont des solides cristallins et ont une bonne solubilité dans l'eau.

Le manque de certains acides aminés dans l'alimentation provoque de sérieux changements dans le développement ; en effet, l'organisme humain n'est pas capable de synthétiser certains acides aminés qui sont justement appelés essentiels (ils doivent être introduits avec l'alimentation), alors qu'il ne peut produire par lui-même que quelques acides aminés (les non essentiels).

L'une des maladies dues au manque d'acides aminés essentiels est celle connue sous le nom de kwashiorkor (un mot qui vient d'un dialecte africain qui signifie « premier et deuxième ») ; cette maladie affecte le premier-né mais après la naissance du deuxième enfant car le premier enfant manque de lait maternel qui contient l'approvisionnement correct en protéines. Cette maladie est donc très répandue parmi les populations sous-alimentées et entraîne des diarrhées, un manque d'appétit qui entraîne un affaiblissement progressif de l'organisme.

Comme déjà mentionné, les acides aminés naturels, à l'exception de la glycine (c'est un acide aminé a avec un hydrogène au lieu du groupe R et est le plus petit des vingt), possèdent une activité optique due à la présence d'au moins un carbone. Dans les acides aminés naturels, la configuration absolue du carbone asymétrique sur lequel seuls les groupes amino et carboxy sont liés appartient à la série L ;

Les acides aminés D ne font jamais partie de la structure d'une protéine.
On se souvient que :

ADN ---- transcription → ARNm ---- traduction → protéine

La transcription est capable de coder en tant que L-aminoacides ; Les acides aminés D peuvent être contenus dans des structures non protéiques (par exemple, dans la paroi de revêtement des bactéries : chez les bactéries, il n'y a pas d'"information génétique pour avoir des acides aminés D pour un rôle protecteur, cependant, il y a" une information génétique pour les enzymes qui traitent de la paroi de revêtement bactérienne).
Revenons aux acides aminés : la structure différente du groupe R définit les caractéristiques individuelles de chaque acide aminé et apporte une contribution spécifique aux caractéristiques des protéines.
On a donc pensé à diviser les acides aminés en fonction de la nature du groupe R :

Acides aminés polaires mais non chargés :

Glycine (R = H-)
Sérine (R = HO-CH2-)
thréonine

indispensable

La thréonine a deux centres de symétrie : seule la thréonine 2S, 3R existe dans la nature.
La thréonine est un acide aminé essentiel (à ne pas confondre avec indispensable : tous les acides aminés sont essentiels), elle doit donc être prise avec l'alimentation, c'est-à-dire en mangeant des aliments qui en contiennent car, comme déjà mentionné, le patrimoine génétique n'est pas présent dans les cellules des êtres humains capables de produire cet acide aminé (cet héritage est présent dans de nombreuses plantes et betteraves).

Le groupe hydroxyle de la sérine et de la thréonine peut être estérifié avec un groupe phosphoryle (obtention de la phosphosérine et de la phosphotréonine), ce procédé est appelé phosphorylation; la phosphorylation est utilisée dans la nature pour la traduction de signaux entre l'intérieur et l'extérieur de la cellule.

Cystéine (R = HS-CH2-)

Le sulfhydryle de la cystéine est plus facilement protonable que l'hydroxyle de la sérine : le soufre et l'oxygène sont tous deux du sixième groupe mais le soufre est plus facilement oxydable car il a des dimensions plus importantes.

Tyrosine [R = HO- (C6H4) -CH2-]

N.B.
(C6H4) = cycle benzénique disubstitué
Comme pour la sérine et la thréonine, l'hydroxyle peut être estérifié (phosphorylé).

Asparagine (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamine (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

Acides aminés non polaires

avoir des groupes latéraux hydrophobes; au sein de cette classe on distingue :

Aliphatiques :

Alanine (R = CH3-)
Valine (R = (CH3) 2-CH-) essentielle
Leucine (R = (CH3) 2-CH-CH2-) essentielle

Isoleucine (R =

) indispensable

Méthionine (R = CH3-S-CH2-CH2-) essentielle

Les membranes cellulaires sont constituées d'une bicouche lipidique avec des protéines ancrées grâce à leur caractère hydrophobe, elles contiennent donc de l'alanine, de la valine, de l'isoleucine et de la leucine. La méthionine, quant à elle, est un acide aminé presque toujours présent en petites quantités (environ 1 %).

Proline

Aromatique:

Phénylalanine (R = Ph-CH2-) Ph = phényle : benzène monosubstitué essentiel

Tryptophane (R =

indispensable

Ces deux acides aminés, étant aromatiques, absorbent le rayonnement ultraviolet proche (environ 300 nm) ; il est donc possible d'exploiter la technique de la spectrophotométrie UV pour déterminer la concentration d'une protéine connue qui contient ces acides aminés.

Acides aminés chargés

À leur tour, ils sont divisés en:

Les acides aminés acides (ayant des résidus polaires avec une charge négative à pH 7) sont tels car ils sont capables de donner une charge H + positive :

L'acide aspartique

Acide glutamique (R =

)

Ces acides aminés dérivent respectivement de l'asparagine et de la glutamine ; tous les quatre existent dans la nature et cela signifie que c "est une information spécifique pour chacun d'eux, c'est-à-dire que c" est un triplet de base dans l'ADN qui code pour chacun d'eux.

Les acides aminés basiques (ayant des résidus polaires avec une charge positive à pH 7) sont tels car ils sont capables d'accepter une charge H+ positive :

Lysine (R =

) indispensable

Arginine (R =

)

Histidine (R =

)

Il existe des protéines dans lesquelles il existe des dérivés d'acides aminés dans les chaînes latérales : par exemple, une phosphosérine peut être présente (il n'y a pas d'information génétique qui code pour la phosphosérine, seulement celle pour la sérine) ; la phosphosérine est une modification post-traductionnel: après la synthèse des protéines

ADN ---- transcription → ARNm ---- traduction → protéine

de telles modifications post-traductionnelles peuvent se produire sur les chaînes latérales de la protéine.