Afin de pouvoir parler de manière compréhensible du "hémoglobine (Hb), il est utile de s'occuper du premier myoglobine (Mb) qui est très similaire à l'hémoglobine mais est beaucoup plus simple. Entre l'hémoglobine et la myoglobine, il existe des relations de parenté étroites: les deux sont des protéines conjuguées et leur groupe prothétique (partie non protéique) est le groupe hème.
La myoglobine est une protéine globulaire constituée d'une seule chaîne d'environ cent cinquante acides aminés (cela dépend de l'organisme) et son poids moléculaire est d'environ 18 Kd.
Comme mentionné, il est équipé d'un groupe hème qui est inséré dans une partie hydrophobe (ou lipophile) de la protéine, constituée de replis attribuables aux structures en hélice des protéines fibreuses.
La myoglobine est principalement composée de segments d'hélices , présentes au nombre de huit et constituées, presque exclusivement, de résidus non polaires (leucine, valine, méthionine et phénylalanine) alors que les résidus polaires sont pratiquement absents (acide aspartique, acide glutamique, lysine et arginine); les seuls résidus polaires sont deux histidines, qui jouent un rôle fondamental dans la fixation de l'oxygène au groupe hème.
Le groupe hème est un groupe chromophore (absorbe dans le visible) et est le groupe fonctionnel de la myoglobine.
Voir aussi : hémoglobine glyquée - hémoglobine dans l'urine
Un peu de chimie
La liaison entre la protoporphyrine et le fer est une liaison typique des composés de coordination qui sont des composés chimiques dans lesquels un atome central (ou ion) forme des liaisons avec d'autres espèces chimiques en un nombre supérieur à son nombre d'oxydation (charge électrique). Dans le cas de l'hème, ces liaisons sont réversibles et faibles.
Le nombre de coordination (nombre de liaisons de coordination) du fer est de six : il peut y avoir six molécules autour du fer partageant les électrons de liaison.
Pour former un composé de coordination, il faut deux orbitales avec une orientation correcte : l'une capable « d'acquérir » des électrons et l'autre capable d'en donner.
Dans l'hème, le fer forme quatre liaisons planes avec les quatre atomes d'azote au centre du cycle protoporphyrine et une cinquième liaison avec un azote histidine proximal ; le fer a la sixième liaison de coordination libre et il peut se lier à l'oxygène.
Lorsque le fer est sous forme d'ion libre, ses orbitales de type ré ils ont tous la même énergie ; dans la myoglobine, l'ion fer est lié à la protoporphyrine et à l'histidine : ces espèces perturbent magnétiquement les orbitales ré du fer; l'étendue de la perturbation sera différente pour les différentes orbitales ré en fonction de leur orientation spatiale et de celle des espèces perturbatrices. L'énergie totale des orbitales devant être constante, la perturbation provoque une séparation énergétique entre les différentes orbitales : l'énergie acquise par certaines orbitales est équivalente à l'énergie perdue par les autres.
Si la séparation qui se produit entre les orbitales n'est pas très grande, un arrangement électronique à spin élevé est préférable : les électrons de liaison essaient de s'arranger en spins parallèles en autant de sous-niveaux que possible (multiplicité maximale) ; si, d'autre part, la perturbation est très forte et qu'il y a une grande séparation entre les orbitales, il peut être plus pratique d'apparier les électrons de liaison dans les orbitales de faible énergie (faible spin).
Lorsque le fer se lie à l'oxygène, la molécule prend un arrangement de spin faible tandis que lorsque le fer a la sixième liaison de coordination libre, la molécule a un arrangement de spin élevé.
Grâce à cette différence de spin, grâce à une analyse spectrale de la myoglobine, nous sommes en mesure de comprendre si l'oxygène (MbO2) lui est lié ou non (Mb).
La myoglobine est une protéine musculaire typique (mais elle ne se trouve pas seulement dans les muscles).
La myoglobine est extraite du cachalot dans lequel elle est présente en grande quantité et est ensuite purifiée.
Les cétacés ont une respiration semblable à celle de l'homme : ayant des poumons, ils doivent absorber de l'air par voie respiratoire ; le cachalot doit apporter le plus d'oxygène possible dans les muscles qui sont capables d'accumuler de l'oxygène en le liant à la myoglobine présente en eux ; l'oxygène est ensuite libéré lentement lorsque le cétacé est immergé car son métabolisme nécessite de l'oxygène : plus la quantité d'oxygène que le cachalot est capable d'absorber et plus l'oxygène est disponible pendant la plongée.
La myolybine lie l'oxygène de manière réversible et est présente dans les tissus périphériques dans un pourcentage d'autant plus élevé que le tissu est habitué à travailler avec des apports d'oxygène distants dans le temps.
<--- La myoglobine est une protéine présente dans les muscles, dont la fonction est précisément celle de "réservoir" d'oxygène.
Ce qui rend la viande plus ou moins rouge, c'est la teneur en hémoprotéines (c'est l'hème qui rend la viande rouge).
L'hémoglobine a de nombreuses similitudes structurelles avec la myoglobine et est capable de lier l'oxygène moléculaire de manière réversible ; mais, alors que la myoglobine est confinée aux muscles et aux tissus périphériques en général, l'hémoglobine se trouve dans les érythrocytes ou les globules rouges (ce sont des pseudo-cellules, c'est-à-dire qu'il ne s'agit pas de vraies cellules) qui constituent 40 % du sang.
Contrairement à la myoglobine, le travail de l'hémoglobine est de prélever de l'oxygène dans les poumons, de le libérer dans les cellules où il est nécessaire, de prélever du dioxyde de carbone et de le libérer dans les poumons où le cycle recommence.
L"hémoglobine c'est un tétramètre, c'est-à-dire qu'il est composé de quatre chaînes polypeptidiques chacune avec un groupe hème et identiques deux à deux (chez l'être humain il y a deux chaînes alpha et deux chaînes bêta).
La fonction principale de l'hémoglobine est le transport de l'oxygène ; une autre fonction du sang dans laquelle l'hémoglobine est impliquée est le transport de substances vers les tissus.
Dans le trajet des poumons (riches en oxygène) vers les tissus, l'hémoglobine transporte l'oxygène (en même temps les autres substances atteignent les tissus) tandis que dans le trajet inverse, elle emporte avec elle les déchets collectés par les tissus, notamment le carbone. dioxyde de carbone produit dans le métabolisme.
Dans le développement d'un être humain, il existe des gènes qui ne s'expriment que pendant un certain temps ; pour cette raison, il existe différentes hémoglobines : fœtales, embryonnaires, de l'homme adulte.
Les chaînes qui composent ces différentes hémoglobines ont des structures différentes mais avec quelques similitudes en fait la fonction qu'elles remplissent est plus ou moins la même.
Une explication de la présence de plusieurs chaînes différentes est la suivante : au cours du processus évolutif des organismes, même l'hémoglobine a évolué en se spécialisant dans le transport de l'oxygène des zones qui en sont riches vers les zones qui en sont déficientes. de la chaîne évolutive l" hémoglobine a transporté l'oxygène dans les petits organismes; au cours de l'évolution, les organismes ont atteint des dimensions plus grandes, donc l'hémoglobine a été modifiée pour pouvoir transporter l'oxygène vers des zones plus éloignées du point où il en était riche; à Pour ce faire, ils ont été codés, au cours du processus évolutif, de nouvelles structures des chaînes qui composent l'hémoglobine.
La myoglobine fixe l'oxygène même à des pressions modestes ; dans les tissus périphériques il y a une pression (PO2) d'environ 30 mmHg : la myoglobine à cette pression ne libère pas d'oxygène, elle serait donc inefficace en tant que transporteur d'oxygène. , il a un comportement plus élastique : il lie l'oxygène aux hautes pressions et le libère lorsque la pression diminue.
Lorsqu'une protéine est fonctionnellement active, elle peut changer un peu de forme ; par exemple, la myoglobine oxygénée a une forme différente de la myoglobine non oxygénée et cette mutation n'affecte pas ses voisines.
La situation est différente dans le cas des protéines associées comme l'hémoglobine : lorsqu'une chaîne s'oxygène elle est amenée à changer de forme mais cette modification est tridimensionnelle donc les autres chaînes du tétramètre sont également affectées. entre eux. , suggère que la modification de l'une affecte les autres voisins même si dans une mesure différente ; lorsqu'une chaîne s'oxygène, les autres chaînes du tétramètre adoptent une « attitude moins hostile » envers l'oxygène : la difficulté avec laquelle une chaîne oxygène diminue au fur et à mesure que les chaînes proches s'oxygènent à leur tour. Il en va de même pour la désoxygénation.
La structure quaternaire de la désoxyhémoglobine est appelée forme T (tendue) tandis que celle de l'oxyhémoglobine est appelée forme R (libérée); à l'état tendu il y a une série d'interactions électrostatiques assez fortes entre les acides aminés acides et les acides aminés basiques qui conduisent à une structure rigide de la désoxyhémoglobine (c'est pourquoi la « forme tendue »), tandis que lorsque l'oxygène est lié, l'entité de ces les interactions diminuent (d'où la « forme libérée »). De plus, en l'absence d'oxygène, la charge de l'histidine (voir structure) est stabilisée par la charge opposée de l'acide aspartique alors qu'en présence d'oxygène, la protéine a tendance à perdre un proton ; tout cela implique que l'hémoglobine oxygénée est un acide plus fort que l'hémoglobine désoxygénée : effet bohème.
Selon le pH, le groupe hème se lie plus ou moins facilement à l'oxygène : en milieu acide, l'hémoglobine libère plus facilement de l'oxygène (la forme tendue est stable) tandis que, en milieu basique, la liaison avec l'oxygène est plus difficile.
Chaque hémoglobine libère 0,7 protons par mole d'oxygène (O2) entrant.
L'effet Bohr permet à l'hémoglobine d'améliorer sa capacité à transporter l'oxygène.
L'hémoglobine qui voyage des poumons aux tissus doit s'équilibrer en fonction de la pression, du pH et de la température.
Voyons l'effet de la température.
La température dans les alvéoles pulmonaires est d'environ 1-1,5 °C inférieure à la température externe tandis que, dans les muscles, la température est d'environ 36,5-37 °C ; au fur et à mesure que la température augmente, le facteur de saturation diminue (à pression égale) : cela se produit car l'énergie cinétique augmente et la dissociation est favorisée.
Il existe d'autres facteurs qui peuvent affecter la capacité de l'hémoglobine à se lier à l'oxygène, dont l'un est la concentration de 2,3 bisphosphoglycérate.
Le 2,3 bisphosphoglycérate est un métabolisme présent dans les érythrocytes à une concentration de 4 à 5 mM (dans aucune autre partie de l'organisme il n'est présent à une concentration aussi élevée).
Au pH physiologique, le 2,3 bisphosphoglycérate est déprotoné et porte cinq charges négatives ; il est coincé entre les deux chaînes bêta de l'hémoglobine car ces chaînes ont une forte concentration de charges positives. Les interactions électrostatiques entre les chaînes bêta et le 2,3 bisphosphoglycérate confèrent une certaine rigidité au système : on obtient une structure tendue qui a peu d'affinité pour l'oxygène ; lors de l'oxygénation, le 2,3 bisphosphoglycérate est alors expulsé.
Dans les érythrocytes, c'est un appareil spécial qui convertit le 1,3 bisphosphoglycérate (produit par métabolisme) en 2,3 bisphosphoglycérate de sorte qu'il atteigne une concentration de 4 à 5 mM et que l'hémoglobine soit donc capable d'échanger « l'oxygène dans les tissus.
L'hémoglobine arrivant à un tissu est à l'état libéré (liée à l'oxygène), mais au voisinage du tissu, elle est carboxylée et passe à l'état tendu : la protéine dans cet état a moins tendance à se lier à l'oxygène, par rapport à à l'état libéré, donc l'hémoglobine libère de l'oxygène dans le tissu; de plus, par réaction entre l'eau et le dioxyde de carbone, il y a production d'ions H +, donc d'oxygène supplémentaire dû à l'effet bohr.
Le dioxyde de carbone diffuse dans les érythrocytes en traversant la membrane plasmique; puisque les érythrocytes représentent environ 40 % du sang, nous devrions nous attendre à ce que seulement 40 % du dioxyde de carbone qui diffuse des tissus y pénètre, en fait 90 % du dioxyde de carbone pénètre dans les érythrocytes car ils contiennent une enzyme qui convertit le dioxyde de carbone dans l'acide carbonique, il en résulte que la concentration stationnaire de dioxyde de carbone dans les érythrocytes est faible et donc le taux d'entrée est élevé.
Un autre phénomène qui se produit lorsqu'un érythrocyte atteint un tissu est le suivant : par gradient, le "HCO3- (dérivé du dioxyde de carbone) sort de" l'érythrocyte et, pour équilibrer la sortie d'une charge négative, on a "l'entrée de chlorures qui détermine une augmentation de la pression osmotique : pour équilibrer cette variation il y a aussi l'entrée d'eau qui provoque un gonflement de l'érythrocytes (effet HAMBURGER) Le phénomène inverse se produit lorsqu'un érythrocytes atteint les alvéoles pulmonaires : un dégonflement des érythrocytes (effet HALDANE) Par conséquent, les érythrocytes veineux (dirigés vers les poumons) sont plus ronds que les artériels.
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