Je vais donc essayer d'expliquer ce que sont les protéines non pas d'un point de vue biochimique, mais en mettant en évidence leur type de structure et leur classification relative.
, hormones, protéines de transport, de stockage et de structure ;- protéines simples : composées uniquement d'acides aminés
- protéines composées ou conjuguées : elles sont liées à d'autres molécules (ex. sucres, lipides, acides nucléiques, métaux, etc.).
Les protéines simples donnent lieu à huit groupes de subdivisions : les protamines, les histones, les albumines, les globulines, les glutélines, les prolamines, les phosphoprotides et les scléroprotides.
principalement et la lysine. Ils ont donc un faible poids moléculaire.Solubles dans l'eau, à caractère fortement basique, les protamines ne se trouvent dans la nature que dans le règne animal, associées à des acides nucléiques pour former des nucléoprotides (notamment dans les tissus à fonction reproductrice, par exemple dans les spermatozoïdes de nombreux poissons). On ne les trouve pas libres dans la nature
Les protamines sont exemptes d'acides aminés soufrés, de tryptophane et de tyrosine ; ils sont au contraire très riches en acides aminés basiques (notamment l'arginine).
et d'engendrer de plus petites quantités de bases exoniques dans le clivage (arginine, histidine et lysine), dont elles sont pourtant riches.
Comme les protamines, les histones ne se trouvent pas libres dans la nature, mais combinées avec d'autres substances pour former des protides. On les trouve dans les globules rouges, dans les leucocytes, dans les têtes des spermatozoïdes ; la globine est importante, qui constitue le groupe protéique de l'hémoglobine.
et les sécrétions cellulaires. Certaines de leurs propriétés caractéristiques sont : la solubilité dans l'eau, la coagulabilité à la chaleur et la possibilité de donner naissance à tous les acides aminés par division (ce sont donc des protéines complètes de bonne valeur biologique). Ils ont une teneur élevée en leucine (environ 10-14%) et en acide glutamique (7-13%); ils contiennent également de bonnes quantités d'arginine (6-10%) et de lysine (6-8%).
Les principales albumines animales sont : le ovalbumine (ou l'albumine d'œuf) et le albumine sérique (ou albumine de lait). On les trouve également dans de nombreuses plantes, bien que leurs propriétés ne soient pas parfaitement connues. Une caractéristique de l'albumine animale est d'avoir une teneur élevée en soufre, et un pourcentage considérable d'acides aminés cystine et méthionine, tandis que les végétaux en contiennent des quantités modestes. Certaines albumines végétales sont toxiques; c'est le cas de la ricine dans l'huile de ricin.
dilué (NaCl) neutre. Les plus courantes sont : les globulines sanguines (α β, γ), la lactoglobuline (lait), l'ovoglobuline (œufs), la myosine et la myoglobine (muscle). Les globulines végétales se trouvent notamment dans les graines de nombreuses plantes, notamment dans les huiles de légumineuses ; très riches en globulines sont les protéines du soja et des arachides, où elles forment la quasi-totalité des substances protéiques. Alors que les globulines animales ne présentent pas de carences majeures en acides aminés, celles du monde végétal sont gravement carencées en méthionine (sans surprise, l'acide aminé limitant du soja et autres légumineuses).
Les Gluteline et le prolamine (ou gliadines) représentent deux groupes de protéines exclusivement végétales, typiquement associées. Ensemble, ils constituent le plus grand pourcentage de la réserve protéique des céréales (90-95%).
et ils sont très riches en acide glutamique, cependant présents à des concentrations plus faibles que les prolamines. Ils sont insolubles dans l'eau, dans les solutions salines et dans l'alcool ; ils coagulent à la chaleur et sont solubles dans les acides et les bases dilués. La glutéline de blé, appelée gluténine, forme un complexe protéique avec la gliadine qui constitue le gluten, indispensable à la panification et en partie à la plastification des farines. Dans le riz, la gluteline présente est appelée orizenine. ; la zein du maïs. Ils sont insolubles dans l'eau et solubles dans l'alcool à 60-80%. Ils ne coagulent pas à la chaleur.
Les prolamines sont riches en acide glutamique, qui représente 20-30% des acides aminés des graines de céréales ; la proline et la leucine abondent également, tandis que les acides aminés soufrés, la lysine (qui est sans surprise l'acide aminé limitant typique des céréales) et le tryptophane (déficient en maïs) sont rares.Ces carences en acides aminés sont responsables de la faible efficacité protéique des céréales. L'intolérance congénitale à la gliadine est connue sous le nom de maladie cœliaque.
, donc riche en phosphore sous forme d'acide ortho-phosphorique, lié à estérifier le groupement alcoolique des acides aminés (comme la sérine). Ils ont des propriétés acides dues aux hydrogènes de l'acide phosphorique qui ne participe pas à l'estérification. Les phosphoprotéines ne doivent pas être considérées comme des protéines conjuguées, ni être confondues avec des nucléoprotéines, capables d'hydrolyser l'acide phosphorique. Les phosphoprotides sont principalement présents dans les protéines d'origine animale, où l'on trouve deux représentants importants : les caséines de lait et la vitelline du jaune d'oeuf (la vitelline est l'une des substances fondamentales du jaune et est une protéine particulièrement riche en phosphore) il rappelle aussi l'ittuline des œufs de poisson.Les principaux constituants de ces protéines sont l'acide glutamique (15-20%), la sérine (qui est principalement abondante dans les protéines d'œuf), la proline (5-10%) et la lysine (5-7 %) La cystine, par contre, est rare.chimique, insoluble dans l'eau et les solvants courants, qui ne se dissolvent que dans les acides et résistent même à la plupart des enzymes protéolytiques. De par leur résistance chimique exceptionnelle, ils remplissent des fonctions mécaniques d'enrobage, de protection et de support, alors qu'ils ont une faible valeur nutritionnelle. Les scléroprotides les plus importants dans les organismes animaux sont : le collagène (constituant fondamental du tissu conjonctif, cartilagineux et osseux), l'élastine (constituant de base des fibres élastiques des tendons et des parois des vaisseaux) et les kératines (constituants des ongles, des cheveux et des cheveux, mais aussi Les scléropeptides sont composés de peu d'acides aminés : la kératine regorge de cystine (donc de soufre), tandis que le collagène est riche en glycine (25%), proline et hydroxyproline, et déficient en sulfures, tryptophane et tyrosine. et la leucine abonde en élastine, tandis que la cystine est rare. La kératine n'est pas attaquable par les sucs gastriques, donc la digestibilité et l'absorption intestinale sont très faibles, elle a peu d'importance pour l'alimentation.Le fait de faire bouillir du collagène avec des acides dilués augmente sa digestibilité, le transformant en gélatine.
(protéines avec lipides)La description ci-dessus veut seulement expliquer, quoique brièvement, comment les protéines sont classées, afin de préciser que ces substances, au-delà de leur fonction athlétique destinée à "construire" les muscles, sont fondamentales pour la vie de tous les organes de notre corps. , chacun d'eux ayant une tâche spécifique.
.jpg)
